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　　上海药物研究所研究员李亚平团队◈ღ✿，联合上海科技大学研究员张鹏程团队尊龙凯时人生就是博官网◈ღ✿、中国科学院福建物质结构研究所研究员张璐团队◈ღ✿，发现了纳米丝（PFs）与蛋白的独特作用模式◈ღ✿，揭示了多肽的二级结构可调控其非特异性蛋白吸附◈ღ✿，进而改变纳米丝生物命运的机制和父母换着玩◈ღ✿。11月28日◈ღ✿，相关研究发表于《先进材料》尊龙凯时人生就是博官网尊龙人生就是搏!◈ღ✿。

　　通过自组装形成各种不同形状的生物结构在自然界中广泛存在◈ღ✿。其中◈ღ✿，以微管和胶原蛋白为代表的生物纳米纤维◈ღ✿，即PFs尊龙凯时人生就是博官网尊龙凯时·(中国区)人生就是搏!◈ღ✿，◈ღ✿，可凭借其多价结合等特性◈ღ✿，形成独特的生物学功能尊龙凯时官方网站◈ღ✿，◈ღ✿。然而◈ღ✿，目前PFs与蛋白质多价相互作用的机制尚未被阐明◈ღ✿。

　　研究团队以羧基端带组氨酸-赖氨酸-天冬氨酸（HKD）的棕榈酰化β-折叠形成序列C16-GVVQQHKD（P1）这一两亲性多肽分子为母体尊龙凯时人生就是博官网◈ღ✿，在P1序列基础上分别插入四聚甘氨酸和父母换着玩◈ღ✿、四聚丝氨酸◈ღ✿、四聚脯氨酸◈ღ✿、四聚羟脯氨酸以形成不同的两亲性多肽分子（P2-P5）◈ღ✿，并自组装形成不同的PFs（P1Fs-P5Fs）和父母换着玩和父母换着玩尊龙凯时 - 人生就是搏!◈ღ✿，◈ღ✿。通过改变同源四肽和父母换着玩◈ღ✿，研究人员在PFs内施加了不同的构象尊龙凯时人生就是博官网◈ღ✿，导致主链分子间氢键密度存在显著差异◈ღ✿，从而改变了PFs的蛋白吸附量◈ღ✿。吸附的蛋白质则可以进一步诱导不同程度和模式的PFs丝间缠结和父母换着玩◈ღ✿，影响生物分布等体内行为◈ღ✿。

　　值得一提的是和父母换着玩◈ღ✿，主链分子间氢键密度最低◈ღ✿、二级结构β-折叠含量最低的P5Fs表现出最少的非特异性蛋白吸附和最小的纤维间缠结尊龙凯时网站◈ღ✿，◈ღ✿。在体内◈ღ✿，P5Fs具有长血液循环◈ღ✿、低肝脏清除的提点尊龙凯时官网登录◈ღ✿，◈ღ✿，可有效提高物理包埋或化学偶联药物的抗肿瘤效果◈ღ✿。